سطوح سازمان ساختاری مولکول های پروتئین یا ساختار پروتئین

ساختار یک مولکول پروتئینی که برای بیش از 200 سال مطالعه قرار گرفت. او برای بسیاری از پروتئین شناخته شده است. برخی از آنها تولید شده اند (به عنوان مثال، انسولین، گروه RNase). واحد ساختاری و عملکردی مولکول های پروتئین از اسیدهای آمینه است. علاوه بر این گروه های کربوکسیل و آمینه و پروتئین حاوی گروه های عاملی است که تعیین خواص آنها. این گروه ها شامل در های جانبی مولکول branchings پروتئین قرار می گیرد: گروه کربوکسی از اسید اسپارتیک و یا اسید گلوتامیک، گروه آمینه لیزین و یا هیدروکسی، گروه گوانیدین از آرژنین، گروه ایمیدازول هیستیدین، گروه هیدروکسیل سرین و ترئونین، یک گروه فنل تیروزین، گروه های تک واحدی سیستئین، گروه دی سولفید سیستین، تیواتر گروه متیونین، فنیل آلانین هسته benzelnoe، زنجیر آلیفاتیک سایر اسیدهای آمینه.

چهار سطح سازمان ساختاری مولکول های پروتئین وجود دارد.

ساختار اولیه از پروتئین است. اسیدهای آمینه در یک مولکول پروتئینی هم با اوراق قرضه پپتید پیوست، در نتیجه شکل گیری ساختار اولیه. این در ترکیب کیفی از اسیدهای آمینه، تعداد آنها و دنباله بین ترکیبات بستگی دارد. ساختار اولیه از پروتئین که اغلب توسط سانگر تعیین می شود. پروتئین تست با ditroftorbenzola راه حل (DNP) درمان، در نتیجه تشکیل dinitrophenyl پروتئین (پروتئین-DNP). پروتئین پس از آن DNP-هیدرولیز تشکیل مولکول پروتئینی مانده و اسید DNP-آمینه است. اسید DNP-آمین از این مخلوط و هیدرولیز اندازه گیری بازیافت. محصولات تولید شده از هیدرولیز اسید آمینه هستند و dinitrobenzene. باقی مانده از یک مولکول پروتئینی با بخش جدید از DNP تا زمانی که کل مولکول کند به اسیدهای آمینه تجزیه نمی واکنش نشان می دهند. بر اساس مطالعه کمی از اسیدهای آمینه ساختار اولیه پروتئین مدار منحصر به فرد را تشکیل می دهند. ساختار اولیه شناخته شده از پروتئین انسولین، میوگلوبین، هموگلوبین، گلوکاگون و بسیاری دیگر).

با استفاده از روش پروتئین ادمان با فنیل ایزوتیوسیانات درمان می شود. گاهی اوقات با استفاده از آنزیم های پروتئولیتیک - تریپسین، پپسین، کیموتریپسین، پپتیداز، و غیره

ساختار دوم از پروتئین است. دانشمندان آمریکایی با استفاده از تجزیه و تحلیل اشعه X، پیدا شده است که زنجیره پلی پپتیدی پروتئین اغلب در شکل آلفا هلیکس و سازه گاهی اوقات بتا وجود دارد.

آلفا مارپیچ با هم مقایسه شده یک پله مارپیچ، که عملکرد را انجام دهد از درجه باقی مانده اسید آمینه. در مولکول fibrillar پروتئین (ابریشم fibroin) زنجیره پلی پپتیدی تقریبا به طور کامل کشیده (بتا ساختار) و مرتب در شکل حوزه، تثبیت پیوندهای هیدروژنی.

آلفا مارپیچ می توان خود به خود در پلی پپتید مصنوعی (dederon، نایلون)، که تشکیل وزن مولکولی از 10 تا 20 هزار نفر است. بله. در بخش های خاصی از پروتئین مولکول (انسولین، هموگلوبین، گروه RNase) می شکند آلفا پیکربندی مارپیچ از زنجیره ای پپتید، هستند و ساختار مارپیچ از نوع دیگری تشکیل شده است.

ساختار سوم از پروتئین است. بخش مارپیچی از زنجیره پلی پپتیدی از یک مولکول پروتئینی در روابط مختلف است که تعیین نوع سوم (سه بعدی) ساختار، فرم و شکل حجم مولکول پروتئینی هستند. اعتقاد بر این است که ساختار سوم از خودکار و با توجه به تعامل با باقی مانده اسید آمینه از مولکول های حلال رخ می دهد. رادیکال های آبگریز بنابراین "کشیده شده" را به یک مولکول پروتئینی، تشکیل منطقه خشک خود و گروه های آبدوست به سمت حلال، که منجر به تشکیل از تأیید مولکول انرژی مطلوب گرا. این فرآیند توسط تشکیل باندهای درون مولکولی همراه است. ساختار سوم مولکول پروتئینی رونویسی برای گروه RNase، هموگلوبین، لیزوزیم از تخم مرغ و مرغ.

ساختار چهارتایی از پروتئین است. این نوع از ساختار مولکول پروتئین به عنوان یک نتیجه از ارتباط چند زیر واحد یکپارچه را به یک تک مولکول رخ می دهد. هر زیر واحد دارای یک ساختار اولیه، دوم و سوم.