این سایت فعال آنزیم: ساختار، خواص. که از سایت فعال آنزیم را کشف کرد؟ آنچه که به نام سایت فعال آنزیم؟

همه ما از آنزیم شنیده، اما بعید است که هر یک از ما به طور کامل نمی داند دقیقا چه این مواد چیده می شوند، و چرا آنها مورد نیاز است. این مقاله به شما کمک خواهد کرد تا درک ساختار و عملکرد آنزیم ها (آنزیم ها) به طور کلی، و مراکز فعال در خاص است.

تحقیق در مورد تاریخچه

در سال 1833، شیمیدان فرانسوی آنزلمه پیه شناسایی و توصیف خواص آمیلاز آنزیم.

چند سال بعد، لویی پاستور، مطالعه تبدیل قندها به الکل که شامل مخمر، نشان می دهد که این فرایند است با توجه به مواد شیمیایی که مخمر را تشکیل می دهند.

در پایان فیزیولوژیست قرن نوزدهم پرزها Kyune اولین بار اصطلاح "آنزیم" را ابداع کرد.

آلمان ادوارد بوخنر در سال 1897 شناسایی و زیماس توصیف - کمپلکس آنزیمی که کاتالیز تبدیل ساکارز به واکنش اتانول است. در طبیعت به مقدار زیادی در مخمر زیماس.

معلوم نیست کی و چه کسی باز سایت فعال آنزیم. این کشف با برنده جایزه نوبل شیمیدان Edaurdu بوخنر، زیست شناس آمریکایی جیمز سامنر و سایر دانشمندان شناخته شده است که در این مطالعه از تجزیه آنزیمی کار کرد.

اطلاعات عمومی در مورد آنزیم

به یاد بیاورید که آنزیم - مواد از طبیعت پروتئین، که انجام وظایف در موجودات زنده کاتالیزور واکنش های شیمیایی. این آنزیم است بخش که به طور مستقیم در بخشی از آن نیست، جریان واکنش فراهم می کند یک مرکز فعال آنزیم.

در اینجا برخی از ویژگی های آنزیم ها:

1) بهره وری. مقدار کمی از کاتالیزور کافی برای سرعت بخشیدن به واکنش شیمیایی 10 ⁶ بار.

2) ویژگی. یک آنزیم است کاتالیزور جهانی هر واکنش در سلول است. برای آنزیم بیان ویژگی عمل: هر آنزیم کاتالیز تنها یک یا چند واکنش مشابه با بسترهای (خوراک واکنش دهنده)، اما دیگر مواد شیمیایی برای همان طبیعت، آنزیم ممکن است بی فایده. تعامل با بسترهای مناسب و شتاب بیشتر واکنش یک مرکز فعال آنزیم فراهم می کند.

3) پاک فعالیت. فعالیت آنزیم در سلول همواره در حال تغییر از پایین به بالا.

4) غلظت آنزیم خاص در سلول ثابت نیست و ممکن است بسته به شرایط خارجی متفاوت است. این آنزیم ها در زیست شناسی القایی نامیده می شود.

طبقه بندی آنزیم

در ساختار آن، آنزیم را می توان به ساده و پیچیده تقسیم شده است. ساده منحصرا از باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده است، پیچیده گروه غیر پروتئینی از مواد. مجتمع کوآنزیم به نام.

توسط نوع آنزیم کاتالیز واکنش های تقسیم کرده اند:

1) اکسیدوردوکتاز (کاتالیز واکنش های اکسیداسیون و کاهش).

2) ترانسفراز (انتقال به گروه های جداگانه ای از اتم).

3) (پیوندهای شیمیایی چسبیده Lyases).

4) لیپاز (فرم اتصال در واکنش به دلیل انرژی از ATP).

5) ایزومراز (uchuvstvuyut واکنش متقاطع ایزومرهای).

6) هیدرولاز ها (کاتالیز واکنش های شیمیایی هضم اوراق قرضه).

آنزیم ساختار

آنزیم - یک ساختار سه بعدی پیچیده، که عمدتا متشکل آمینه باقی مانده اسید. همچنین یک گروه پروتز وجود دارد - یک جزء از طبیعت غیر پروتئینی، در ارتباط با باقی مانده های اسید آمینه است.

آنزیم - پروتئین عمدتا کروی است که می تواند در سیستم های پیچیده ترکیب شده است. مانند سایر مواد پروتئینی، آنزیم ها با افزایش دما و یا قرار گرفتن در معرض برخی از مواد شیمیایی دناتوره. در طول دناتوراسیون متفاوت ساختار آنزیم سوم و در نتیجه خواص مرکز فعال از آنزیم. در نتیجه، فعالیت آنزیم به طور چشمگیری کاهش می یابد.

بستر کاتالیست است که معمولا بسیار کوچکتر از آنزیم است. ساده ترین آنزیم شامل شصت باقی مانده اسید آمینه، و مرکز فعال آن - تنها دو.

آنزیم سایت کاتالیزوری اسیدهای آمینه که به نمایندگی نیست، و یک گروه پروتز آلی یا (غالبا) معدنی منشاء وجود دارد - کوفاکتور.

مفهوم سایت فعال

فقط یک بخش کوچک از آنزیم به طور مستقیم در واکنش های شیمیایی است. این بخش از آنزیمی به نام سایت فعال است. این سایت فعال آنزیم - چربی، چند باقی مانده اسید آمینه یا گروه پروتز، که متصل به یک بستر و کاتالیز واکنش. آمینواسیدهای باقی مانده از سایت فعال ممکن است به هر اسید آمینه تعلق دارند - قطبی، غیر قطبی، به اتهام، معطر پر نشده.

این مرکز فعال آنزیم (این چربی، اسیدهای آمینه و مواد دیگر قادر به واکنش با معرف) - مهم ترین بخش از آنزیم، بدون این مواد بی فایده خواهد بود.

به طور معمول، مولکول آنزیم تنها یک سایت فعال، اتصال با یک یا چند معرف مشابه است. آمینواسیدهای باقی مانده از مرکز فعال تشکیل هیدروژن، اوراق قرضه آبگریز یا کووالانسی، تشکیل یک کمپلکس آنزیمی سوبسترا.

ساختار مرکز فعال

سایت فعال آنزیم ها، ساده و پیچیده جیب یا حافظه است. این ساختار از مرکز فعال آنزیم باید هندسی و الکترواستاتیکی بستر مطابقت، از یک تغییر در ساختار سوم از آنزیم ممکن است سایت فعال را تغییر دهد.

اتصال و کاتالیزوری مرکز - مناطق از مرکز فعال آنزیم. بدیهی است، سایت الزام آور "چک" سازگاری بستر، و با آن در ارتباط است و این مرکز کاتالیزوری است به طور مستقیم در واکنش درگیر.

اتصال از مرکز فعال از بستر

به منظور توضیح دهید که چگونه سایت فعال آنزیم مرتبط با یک معرف خاص، نظریه های متعددی پیشنهاد شده است. محبوب ترین آنها - نظریه فیشر، آن را نظریه «قفل و کلید" است. فیشر پیشنهاد این است که یک آنزیم ایده آل به هر بستر در خواص فیزیکی و شیمیایی آن مناسب است. پس از تشکیل هر گونه تغییرات می کند آنزیم-سوبسترا رخ نمی دهد.

یکی دیگر از آمریکا محقق - دانیل Koshland - اضافه فرض فیشر از نظریه که سایت فعال آنزیم می توانید ترکیب خود را به عنوان طولانی به عنوان یک بستر خاص مناسب نیست را تغییر دهید.

سینتیک از واکنش های آنزیمی

واکنش ویژگی های آنزیمی در حال مطالعه بخش خصوصی بیوشیمی - سینتیک آنزیم. این مطالعات علم خاص از واکنش با غلظت های مختلف آنزیم ها و بسترهای، وابستگی سرعت واکنش به درجه حرارت در داخل سلول و خواص سایت فعال آنزیم بسته به پارامترهای فیزیکی و شیمیایی از متوسط.

سینتیک آنزیم عمل مفاهیمی مانند سرعت واکنش، انرژی فعال سازی، مانع فعال، فعالیت مولکولی، فعالیت خاص و دیگران است. در نظر بگیرید برخی از این مفاهیم.

که یک واکنش بیولوژیکی وجود دارد، معرف لازم را برای انتقال انرژی. این انرژی به نام انرژی فعال سازی.

علاوه بر این از آنزیم به رجنتس برای کاهش انرژی فعال سازی. برخی از مواد واکنش نشان می دهند در بدون مشارکت آنزیم ها، از انرژی فعال سازی بیش از حد بالا است. تعادل واکنش با علاوه بر این از آنزیم تغییر مکان نیست.

سرعت واکنش - میزان محصول واکنش ظاهر شد و یا در واحد زمان ناپدید شد.

وابستگی سرعت واکنش به غلظت سوبسترا کمیت فیزیکی بعد مشخصه - Michaelis به ثابت است.

فعالیت مولکولی - تعداد مولکول سوبسترا که به یک مولکول آنزیم در واحد زمان تبدیل شده است.